Важнейшие химические и физические свойства белков

Особенность строения белка обусловлена его составом и молекулами аминокислот. Химические и физические свойства белков разнообразны, что зависит от амфотерности, растворимости, возможности денатурации. Они представлены в виде биополимеров, мономером которых считаются альфа аминокислоты, которые соединяются через пептидные связи. Цикличность такой последовательности строго определяется и шифруется с помощью генетического кода. В результате считывания такого кода происходит биосинтез этих молекул, которых насчитывается около 20.

Существуют следующие виды молекул:

• Первичные — в виде четко прослеживаемой последовательности;
• Вторичные — более тщательная укладка, что обусловлено водородными связями в пептидных группах. Вторичные структуры делят на альфа спирали и бета складчатость.
• Третичные — в виде укладки цепей в глобулах. Это связано с водородными и дисульфидными связями, а также за счет гидрофобного и ионного взаимодействия;
• Четвертичные — несколько цепей, которые находятся в тесном взаимодействии между собой. Это обусловлено не ковалентными связями.

Такие молекулы имеют определенный порядок соединения, что определяется видом создания полипептидной цепи. Вторичные элементы могут образовывать глобулы, что приводит к появлению третичной структуры. Глобулы при взаимодействии образуют сложный набор комплексов, где представлена четвертичная структура.

Классификация

Существует большое разнообразие классификаций, которые разделяют варианты белков. По составу их делят на простые и сложные. Сложные характеризуются образованием неаминокислотной группы, с различной природой.

Таким образом выделяют следующие группы:

• Гликопротеины;
• Нуклеопротеины;
• Липопротеины;
• Металлопротеиды;
• Хромопротеиды;
• Фосфопротеины.

В зависимости от типа строения различают:

• Фибриллярный белок;
• Глобулярный;
• Мембранный.

Под прокинами следует понимать простой вариант строения, который содержит в себе лишь остаток аминокислот. По возможности растворимости они бывают:

• Альбумины — выпадают в осадок в виде 70 — 100% сульфата аммония;
• Глобулин с большой молекулярной массой, которые сложно растворяются в водной среде, но хорошо — в солевом растворе;
• Гистоны — содержат большое количество лизина и аргинина, что влияет на свойства;
• Про амины — содержат большую концентрацию глутаминовых кислот и пролина, которые растворимы лишь в этаноле и не растворяются в воде.
• Глутелины с глутаминовой кислотой, содержащиеся в белковых злаках.

Аминокислотная составляющая

Эти частицы существуют благодаря альфа аминокислотам в их составе. Их набор представлен в виде 20 штук, но в различных органах и тканях их количество может достигать и 170. Они бывают заменимыми и незаменимыми. Заменимые связаны со способностью синтезироваться, в отличии от незаменимых, которые этого не могут делать. Не синтезирующиеся частицы поступают в организм через пищевые продукты. Интересно, что растения способны к синтезации всех аминокислот.

Также их можно разделить на полноценные и неполноценные. Полноценные славятся полным набором частиц, в отличии от неполноценных. Соединения, которые представлены только лишь аминокислотами, называются простыми. Если же они содержат другие частицы в своем составе, ни называются сложными.

Все они содержат в своем составе;

• Карбоксильные группы;
• Аминогруппы;
• Остаточную часть.

При этом радикальная структура у всех частиц различная. Они могут быть нейтральными — с 1 карбоксильной группой, основными — с несколькими группами, кислые — свыше 1 группы.

Это амфотерное соединение с участием как в роли кислоты, так и в роли основания.

Пептидная связь

В процессе конденсации происходит образованием пептидной связи. Она представлена азот- углеродным соединением, которое и именуется как пептидное. Выделяют: дипептид, трипептид и тетрапептид. Такая цепь может неоднократно повторяться и образовывать совершенно новое соединение. С одной стороны оно представлено свободной аминогруппой, а с другой — свободной карбоксильной.

Особенности физико — химических свойств

В зависимости от состава и строения белков определяются и физико — химические свойства. Количество таких частиц может колебаться от нескольких тысяч до миллионов. К списку химических свойств стоит отнести возможность к амфотерности, растворимости и денатурации. Выполнение тех или иных функций зависит от особенностей конфигураций и трехмерной структуре.

Среди основных их свойств можно выделить следующие:

• Образование коллоидного раствора за счет водорастворимых свойств;
• Способность денатурировать;
• Наличие амфотерных свойств;
• Оптические функции.

Особенности амфотерности

В белковом составе находятся кислые и основные наборы аминокислот, что и влияет на состояние амфотерности. Уровень заряда как раз таки и определяется этим соотношением. Именно поэтому заряд «+» связан со снижением pH, а заряд «–» при увеличении. Если уровень pH будет соответствовать изоэлектрическим точкам, заряд молекулы превратится в ноль. Эта функция влияет на поддержание pH в сосудистом русле.

Особенности растворимости

Согласно вышеупомянутой классификации, молекулы различаются по уровню растворимости. Они могут растворяться или не растворяться в воде, что и влияет на их свойства. Это будет зависеть от их структуры, строения, уровня солевых составов, а также температуры окружающей среды. Нерастворимыми можно считать кератины, фиброины, коллагены. На растворимость оказывает влияние и заряженные полярные групп ровки. Они способны притягивать к себе молекулы воды, что приводит к появлению гидратной оболочки.

На уровень растворимости оказывают влияние и нейтральные соли. Если наличие таких солей незначительное, уровень растворимости будет увеличиваться. С высоким уровнем солей растворимость будет ниже, за счет чего происходит разрушение гидратной оболочки.

Различают такие частицы, которые способны растворяться в соли, но не растворяются в воде. Их называют глобулинами. И, наоборот, альбумины — частицы с хорошей растворимостью в воде.

На уровень растворимости будет влиять и уровень pH. Частицы в изоэлектрических точках будут содержать небольшую растворимость, что связано с отсутствием возможности отдаления частиц.

В некоторых условиях белок может переходить в гель. Это обусловлено формированием густой сети с растворителем внутри. Не стоит забывать и о воздействии температуры. За счет высоких температур может выпадать осадок и нарушаться сама структура молекул.

Особенности денатурации

Частицы при нагревании могут мутнеть и приобретать новую структуру в виде твердого сгустка. После такого процесса она уже не может растворяться в воде, как это было до нагревания. Такие изменения, которые наблюдаются в результате перегрева, называются денатурацией. В результате этого процесса наблюдается разрыв тесных взаимосвязей, кроме первичных — они остаются в неизмененном виде.

Такой процесс не всегда связывают лишь с высокой температурой. Кислота и щелочь способны активировать такой процесс без температурного влияния. Это связывают с разрывом ионной и водородной связи. Мочевина также способна разрушать частицы и нарушать их нативную структуру. Такому же воздействию подвержены и ионы тяжелых металлов с органическими растворителями.

Существует и прямо противоположный процесс — ренатурация. Это связано с возможностью восстановления нативной структуры. К примеру, под медленным охлаждением до комнатных температур могут восстанавливаться нативные связи.

Иногда денатурация возможна в результате обычной жизнедеятельности клетки. Существуют особенные клетки — шапероны, которые связываются с начальным денатурированным белком и восстанавливают их строение. Они способны распознавать и запущенный процесс распада и приводят к видоизменению этих частиц в лизосомы.

Особенности химических свойств белков

Рассмотреть химические свойства белков можно на примере возможных реакций частиц. К таким реакциям относятся:

• Ксантопротеиновая реакция — связана за счет воздействия азотных кислот с высоким уровнем концентрации. Как результат — образование осадка со специфическим желтым оттенком.
• Биуретовая реакция — вызвана действием слабого раствора сульфата меди. В результате получаются новые соединения из ионов меди и полипептидов, что ведет к окрашиванию в фиолетовый оттенок. В практике такая реакция используется в процессе исследования сыворотки крови.
• Сервер в белковых соединениях. Это связано с процессом нагревания свинца. Как результат — темный осадок с частицами свинца.

Значение белков

За счет физических и химических свойств обеспечивается биологическое значение белков, среди которых:

• Каталитические процессы;
• Транспортная функция;
• Структурные возможности;
• Сократительная способность;
• Защитные свойства;
• Сигнальные возможности;
• Гормональные;
• Энергетические возможности.

Они берут на себя образование новых клеток, влияют на сократительную способность мышечной ткани, а также являются источником транспортировки полезных веществ. Еще одной важной функцией считается защитная, которая связана с образованием антител и формированием иммунного ответа.

Интересные факты о белках

Среди малоизвестных фактах о белках можно выделить следующие:

• Изучением этих структур занялись еще в 1728 году, тогда они были получены из муки;
• Большое распространение получил рекомбинантный белок. За счет этого получают инсулин и известные соединения, применяемые в медицинской области;
• У рыб были найдены частицы, которые отвечали за предотвращение замерзания кровяного русла;
• Розелин — особенная молекула, отвечающая за соединение крыльев птиц;
• С помощью шаперонов возможно восстановление структуры соединения;
• Я клеточных ядрах содержится гистон, отвечающий за хроматин;
• Реализация резервных функций на примере яичных белков;
• Гликопротеины на 20% состоят из углеводов и на 80% — из протеогликанов.

Это сложные соединения, которые обеспечивают жизнедеятельность всех живых существ. Известно около 5000 молекул, которые различимы различным белковым набором.